Ферментативной системой сжигания является

Клетка является целостной биологической системой, так как -. Как кратко составить таблицу"Органоиды, клетки и функции органоидов"? Органоиды между собой, обеспечивает перемещение различных веществ и является. Органоид клетки, ответственный за передачу наследственных признаков от клетки к клетке - это.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Ферментативной системой "сжигания" являются органоиды клетки

Клетка является целостной биологической системой, так как -. Как кратко составить таблицу"Органоиды, клетки и функции органоидов"? Органоиды между собой, обеспечивает перемещение различных веществ и является. Органоид клетки, ответственный за передачу наследственных признаков от клетки к клетке - это. Органоид клетки, способный переваривать пищевые частицы, уничтожать отслужившие органоиды и даже целые клетки. Если вам необходимо получить ответ на вопрос Ферментативной системой "сжигания"?

Если после ознакомления со всеми вариантами ответа у вас остались сомнения, или полученная информация не полностью освещает тематику, создайте свой вопрос с помощью кнопки, которая находится вверху страницы, или обсудите вопрос с посетителями этой страницы. У кистеперых рыб у основания плавника имеются мышцы, которыми они могли перемещаться по высохшему водоему.

Благодаря тому, что они их использовали они превратились в примитивные ноги. Еще они размножались живорождением, что характерно для наземных.. Из 1 формируется зародыш, из другой - эндосперм 2 пыльца попадает на пестик, прорастает в плодовый мешочек. Дальше по трубочке туда проникает сперматозоид, оплодотворяет яйцеклетку.

Образуется завязь и начинает.. Стебель по нему проходит вода с растворенными в не мин. Лист через него растение дышит корень всасывает воду с раств. В ней мин. Простейшие водоросли - мельчайшие рачки - рыба - дельфин ; простейшие водоросли - мельчайшие рачки - рыба - птицы ; микроскопические водоросли - мидии - отдыхающие Словари и энциклопедии Вопросы и ответы Задать вопрос Вход.

В нашей базе магии слов: 94 словаря. В словаре. В вопросах и ответах. Главная Вопросы и ответы Биология Ферментативной системой "сжигания"?

Биология 10 - 11 классы Ферментативной системой "сжигания". Являются органоиды клетки. Для ответа на вопрос необходимо пройти авторизацию или регистрацию. Asrest 25 мая г. Kristina 2 апр. RashitFN 5 мар. Imdisappointed 28 мар. Pandora96 3 янв. GRAFF77 21 апр. Stepkaaa 24 мар. Юлясолова 4 мая г. Shilenko 27 февр. Алямалина 4 янв. Prozoroffroma2 20 янв. Последние ответы. Over 2 июн. VIkToR 2 июн. Kosmoc 2 июн. Розмат 2 июн.

Globy10 2 июн. Olgachizhova2 2 июн. Stanislavson 2 июн. Alexandra 2 июн.

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами.

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков. Однако механизм этих явлений был неизвестен [3]. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени [4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю.

Либиха , согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти [5]. Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М.

Бертло и Ю. Собственно ферментами от лат. В противовес этому подходу в году В. Кюне предложил термин энзим от греч. Через два года после смерти Л. Пастера в году Э. В году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент уреаза был выделен в году Дж. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции. Катализатор обозначим его буквой К на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА , переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции. Затем комплекс реагент-катализатор КА распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл.

Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени.

Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла [6]. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

К году было описано более разных ферментов [7] [8]. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону.

Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название или один и тот же фермент имеет два и более названий. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза.

Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Из-за этих и других затруднений, а также вследствие всевозрастающего числа вновь открываемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов [9]. Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии International Union of Biochemistry and Molecular Biology.

Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен см.

Волькенштейн , Р. Догонадзе, З. Урушадзе и др. Предположим, концентрация фермента постоянна и необходимо измерить влияние изменения концентрации субстрата на начальную скорость ферментативной реакции. При очень низких концентрациях субстрата скорость реакции очень мала, но стабильно возрастает по мере постепенного повышения концентрации субстрата.

Однако приращения скорости каталитической реакции становятся с каждым возрастанием концентрации субстрата всё меньше и меньше. Наконец, наступает момент, когда любое увеличение концентрации субстрата вызывает лишь бесконечно малое ускорение реакции: как бы ни увеличивалась концентрация субстрата, скорость реакции может лишь приближаться к плато, но никогда его не достигнет.

На этом плато, называемом максимальной скоростью реакции V max фермент насыщен субстратом и не может функционировать быстрее. Данный эффект насыщения свойственен почти всем ферментам. Величину V max можно определить из представленного графика путём аппроксимирования.

Точное определение в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближается к V max , но никогда её не достигает. Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой [17]. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом.

Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ. На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов.

В простой ферментативной реакции может участвовать только одна молекула субстрата С, связывающаяся с ферментом Ф с образованием продукта П:. Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участие и связываются с ферментом две, а иногда даже три молекулы разных субстратов.

Такие реакции обычно включают перенос атома или функциональной группы от одного субстрата к другому. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам. В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещения , два субстрата С 1 и С 2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса Ф С 1 С 2 , который затем распадается на продукты П 1 и П 2 :.

В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов. Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента. Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу [18]. Изучение механизма химической реакции , катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы , обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат , а также химической природы участка участков молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции.

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. В активном центре условно выделяют [19] :. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. В конце реакции её продукт или продукты отделяются от фермента. В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути фактически происходит другая реакция , например:. Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия.

Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте.

Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер , региоселективности образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата и хемоселективности катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий.

Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [20]. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре.

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена.

Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов.

Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы.

ферментативной системой "сжигания"........являются органоиды клеточки........

Различные химические процессы — основа жизнедеятельности любого организма. Главная роль в них отведена ферментам. Ферменты или энзимы являются природными биокатализаторами. В организме человека они принимают активное участие в процессе переваривания пищи, функционировании центральной нервной системы и стимуляции роста новых клеток. По своей природе ферменты относятся к белкам, предназначенным для ускорения различных биохимических реакций в организме.

Расщепление белков, жиров, углеводов и минералов — процессы, в которых энзимы выступают одними из основных действующих компонентов. Существует довольно много разновидностей ферментов, каждая из которых предназначена для воздействия на то или иное вещество. Белковые молекулы уникальны и не способны заменять друг друга.

Для их активности необходим определенный температурный диапазон. Для ферментов человека идеальной является нормальная температура тела. Кислород и солнечный свет разрушает ферменты. Являясь органическими веществами белкового происхождения, ферменты действуют по принципу неорганических катализаторов, ускоряя реакции в клетках, в которых они синтезируются.

Синоним к названию таких белковых молекул — энзимы. Почти все реакции в клетках происходят с участием специфических ферментов. В их составе выделяют две части. Первая представляет собой непосредственно белковую часть, представленную белком третичной структуры и именуемую апоферментом, вторая — активный центр энзима, получивший название кофермент. Обе части образуют единую белковую молекулу, названную холоферментом.

Каждый фермент предназначен для воздействия на конкретное вещество, именуемое субстратом. Результат произошедшей реакции называется продуктом.

К примеру, энзим, предназначенный для расщепления янтарной кислоты сукцината , носит название сукцинатдегидрогеназа. Кроме того, название белковой молекулы определяется и типом реакции, выполнение которой она обеспечивает. Так, дегидрогеназы отвечают за процесс регенерации и окисления, а гидролазы — за расщепление химической связи. Действие ферментов различных видов направлено на определенные субстраты.

То есть участие белковых молекул в тех или иных биохимических реакциях индивидуально. Каждый фермент связан со своим субстратом и может работать только с ним. За неразрывность этой связи отвечает апофермент. Ферменты могут пребывать в свободном состоянии в цитоплазме клетки или же взаимодействовать с более сложными структурами.

Также существуют определенные их виды, действующие вне клетки. К ним относятся, например, ферменты, расщепляющие белки и крахмал. Кроме того, энзимы могут вырабатываться различными микроорганизмами. Для изучения ферментов и процессов, происходящих с их участием, предназначена отдельная область биохимической науки — энзимология.

Впервые информация об особых белковых молекулах, действующих по принципу катализаторов, появилась в результате изучения пищеварительных процессов и реакций брожения, происходящих в организме человека. Существенный вклад в развитие современной энзимологии приписывается Л. Пастеру, который считал, что все биохимические реакции в организме происходят при участии исключительно живых клеток.

Бухнером в начале ХХ ст. В то время исследователю удалось определить, что катализатором в процессе сбраживания сахарозы с последующим выделением этилового спирта и диоксида углерода выступает бесклеточный дрожжевой экстракт.

Данное открытие стало решительным толчком для подробного изучения так называемых катализаторов различных биохимических процессов в организме. Уже в году был выделен первый фермент — уреаза. Автором открытия стал Дж. Самнер, сотрудник Корнеллского университета. После этого в течение одного десятилетия учеными был выделен ряд других энзимов, а белковая природа всех органических катализаторов — доказана окончательно.

На сегодняшний день миру известно свыше различных ферментов. Но при этом современная энзимология продолжает активное изучение, выделение и изучение свойств отдельных видов белковых молекул.

Так же как и белки , ферменты принято делить на простые и сложные. Первые представляют собой соединения, состоящие из аминокислот, например, трипсина, пепсина или лизоцима. Сложные энзимы, как упоминалось выше, состоят из белковой части с аминокислотами апофермента и небелковой составляющей, получившей названием кофактора. Только сложные ферменты могут участвовать в биореакциях. Кроме того, подобно белкам ферменты бывают моно- и полимерами, то есть состоят из одной или нескольких субъединиц.

Основная роль ферментов в организме человека — преобразование одних веществ в другие, то есть субстратов в продукты. Они выступают катализаторами свыше чем в 4 тысячах биохимических жизненно важных реакций. Функции ферментов заключаются в направлении и регуляции метаболических процессов. Как неорганические катализаторы, энзимы могут в разы ускорять прямую и обратную биореакцию. Стоит отметить, что при их действии химическое равновесие не нарушается.

Происходящие реакции обеспечивают распад и окисление питательных веществ, попадающих в клетки. Каждая белковая молекула может выполнять огромное множество действий в минуту. При этом белок ферментов, вступая в реакцию с различными веществами, остается неизменным.

Энергия, вырабатываемая в процессе окисления питательных веществ, используется клеткой так же, как и продукты расщепления веществ, необходимые для синтеза органических соединений. Сегодня широкое применение нашли не только ферменты-препараты медицинского назначения. Энзимы также используются в пищевой и текстильной промышленности, в современной фармакологии.

На собрании V Международного биохимического союза, прошедшем в Москве в году, была принята современная классификация ферментов. Данная классификация подразумевает их деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:. Всего в современной классификации ферментов выделяют шесть их классов, а именно:.

Состав ферментов объединяет в себе отдельные области, отвечающие за выполнение конкретных функций. Так, в составе ферментов, как правило, выделяют активный и аллостерический центры. Последний, к слову, есть далеко не у всех белковых молекул. Активный центр представляет собой сочетание остатков аминокислот, отвечает за контакт с субстратом и выполнение катализа.

Активный центр в свою очередь делится на две части: якорную и каталитическую. Энзимы, состоящие их нескольких мономеров, могут содержать более одного активного центра. Аллостерический центр отвечает за активность ферментов. Свое название такая часть ферментов получила из-за того что его пространственная конфигурация не имеет ничего общего с молекулой субстрата. Изменение скорости реакции, происходящей с участием фермента, обуславливается связыванием различных молекул именно с аллостерическим центром.

Энзимы, содержащие в своем составе аллостерические центры, являются полимерными белками. Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:. Кроме того, действие ферментов может происходить с участием различных механизмов катализа. Так, выделяют кислотно-основной и ковалентный катализ.

В первом случае в реакции участвуют энзимы, содержащие в своем активном центре специфические остатки аминокислот. Такие группы ферментов являются отличными катализаторами многочисленных реакций в организме. Ковалентный катализ подразумевает действие ферментов, которые при контакте с субстратами формируют нестабильные комплексы. Результатом таких реакций является образование продуктов посредством внутримолекулярных перестроек. Активность ферментов является непостоянной и во многом зависит от различных факторов среды, в которой им приходится действовать.

Так основным показателями для активности ферментов являются факторы внутреннего и внешнего воздействия на клетку. Активность ферментов изменяют в каталах, показывающих количество энзима, превращающего за секунду 1 моль субстрата, с которым он взаимодействует.

Международная единица измерения — Е, демонстрирующая количество энзима, способного за 1 минуту преобразовать 1 мкмоль субстрата. Одним из основных направлений в современной медицине и энзимологии в частности является разработка методов управления скоростью метаболических реакций, происходящих с участием энзимов. Ингибированием принято называть уменьшение активности ферментов посредством использования различных соединений. Соответственно, вещество, обеспечивающее специфичное снижение активности белковых молекул, получило название ингибитора.

Существует различные виды ингибирования. Так, в зависимости от прочности связывания энзима с ингибитором процесс их взаимодействия может быть обратимым и, соответственно, необратимым.

А в зависимости от того, как воздействует ингибитор на активный центр энзима, процесс ингибирования может быть конкурентным и неконкурентным. В отличие от ингибирования, активация ферментов подразумевает увеличение их действия в происходящих реакциях. Вещества, позволяющие получить необходимый результат, называются активаторами. Такие вещества могут иметь органическую и неорганическую природу. Например, органическими активаторами могут выступать желчные кислоты, глутатион, энтерокиназа, витамин С, разные тканевые ферменты и др.

В качестве неорганических активаторов могут использоваться пепсиноген и ионы различных металлов, чаще всего двухвалентных. Различные ферменты, реакции, происходящие с их участием, а также их результат нашли свое широкое применения в многообразных сферах.

На протяжении многих лет действие ферментов активно используется в пищевой, кожевенной, текстильной, фармацевтической и многих других промышленных отраслях. Например, с помощью природных энзимов исследователи пытаются повысить эффективность спиртового брожения при изготовлении алкогольных напитков, улучшить качество продуктов питания, разработать новые методы похудения и др.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.

Ферментативной системой "сжигания" ...... являются органоиды клетки .....

Математика Литература Алгебра Русский язык Геометрия. Все разделы. Ферментативной системой "сжигания" являются органоиды клетки. Всего ответов: 1. Ответ разместил: sock2. Митохондрии если говорится об энергии. Похожие вопросы:.

Какой отдел преобладает в черепе человека? Какие общие приспособления свойственны многоклеточным животным обитающим в почве? Рыбы животные они имеют железы у самцовони называются у самок в я в семенниках. Раскройте роль спонтанных и искусственных мутаций в селекции растений, животных и микроорганизмов. Лабораторная работа строение почек расположение почек на стебле надо поставить ветку в воду и смотреть что с ней происходит.

Уодного американского ковбоя в перестрелке была навылет пробита грудная клетка. Какие особенности строения и поведения паука-крестовика связаны с названием образом жизни? Учеловека карий цвет глаз доминирует над голубым, а праворукость над леворукостью. Вопросы по другим предметам:. Увидеть вопрос и ответы. Who … you all this nonsense?

He … it wa Сопоставьте фрагмент из рассказа И. Чем различаются картины утреннего леса в этих произведениях? Надо написать найти конспект по теме : Подготовительные упражнения. Произвольная комбинация художественной гимнастики без предметов.

В каком веке Рим завоевал Иудею? Кто такой мессия? Яке з речень э 2 складним? Еще вопросы по предмету: Биология Другие вопросы. Вход Забыли пароль? Регистрация Забыли пароль? Вы зарегистрированы. Доступ на сайт будет открыт после проверки и публикации вопроса.

Отправить Закрыть.

Комментариев: 5

  1. A-19-A:

    Ну вообще-то говорят, безвредное количество сахара в день 6 кусочков или ложечек. Вот я стараюсь этого придерживаться, всякие колы, соки и вообще готовые продукты не ем, готовлю сама из исходных продуктов. Поэтому надеюсь, скрытый сахар если и есть, то немного. Идеально для меня употребить сахар только утром в кофе, и дальше в течение дня больше не есть ничего сладкого, включая фрукты. Когда я достаточно долго на таком режиме, я тоже чувствую себя намного лучше, и главное, сладкого уже и не хочется, шоколад может лежать, и желания его съесть нет.

  2. lushanovag:

    Так где бактерии живут? На коже пупка снаружи или в пупкен внутри?

  3. sergeenko1967:

    aleks, На кол Вас, а опосля…))) Дурака не включайте!

  4. helga756:

    Кто бы подсказывал с утра все это?

  5. yrupina84:

    продукты правильные для засыпания, очень люблю напиток из кефира и воды подсоленный чуть- чуть. Есть люди, которые не могут уснуть на голодный желудок, тогда 2 белка или кусочек нежирного мяса, который будет долго перевариваться. Из трав – валериана, мята., напиток из яблочного уксусу 1 ст.л. ябл. уксуса, 1 ч.л. меда, теплая вода.